Types de collagène : origines et différences

Le collagène, la protéine la plus abondante du corps humain, est essentiel à la structure des tissus de notre organisme, leur conférant à la fois de la souplesse et de la résistance. Explorons de plus près sa composition, le processus biologique qui mène à sa formation et la diversité des formes qu’il peut adopter pour remplir ses fonctions biologiques.

Comment le collagène se forme-t-il ?

Le collagène est une molécule complexe, constituée de l’enroulement de trois chaînes d’acides aminés, appelées chaînes α, en triple hélice. La séquence de base de chaque chaîne est Gly-X-Y, où gly correspond à la glycine, X et Y sont souvent de la proline ou de l’hydroxyproline. Le collagène est ainsi composé d’un tiers de glycine, le plus petit des acides aminés. Il est dépourvu de l’un des 9 acides aminés essentiels, le tryptophane.

Un début de production au sein des cellules

Sa synthèse débute au cœur de la cellule par la formation du précurseur du procollagène, le pré-procollagène, à partir de l’information portée par les gènes. Différents types cellulaires sont en mesure de l’effectuer comme les fibroblastes, les ostéoblastes ou encore les chondrocytes.

Il subit plusieurs modifications chimiques, notamment au niveau des acides aminés proline et lysine. Des réactions d’hydroxylation, qui consistent en l’ajout d’un groupe hydroxyle (OH), font apparaître de l’hydroxyproline et l’hydrolysine. L’ajout de sucres (galactose et glucose) va modifier certaines hydrolysines et des lysines lors de l’étape de glycosylation. Ces transformations sont gouvernées par des enzymes et sont indispensables pour la suite du processus. À ce stade, trois de ces molécules de pré-procollagène vont s’assembler en triple hélice pour donner naissance au procollagène.

Un assemblage final extracellulaire

Il est ensuite rejeté de la cellule vers la matrice extracellulaire  environnante. Cette structure correspond à un assemblage de molécules de grande taille, qui assure la cohésion des cellules au sein des tissus.

L’élimination des deux extrémités du procollagène conduit à l’apparition du tropocollagène. Plusieurs molécules de tropocollagène peuvent alors s’unir en fibrille. L’association de plusieurs fibrilles forme les fibres de collagène.

Implication de la vitamine C

La vitamine C joue le rôle de cofacteur d’une des enzymes impliquées dans la formation du collagène. Il s’agit de la prolyle hydroxylase, qui assure l’hydroxylation de la proline. Lorsque la vitamine est déficitaire, les fibres de collagène formées sont défectueuses et ne peuvent remplir leurs fonctions de manière optimale. Certains signes de la carence en vitamine C sont liés à cette production défaillante de collagène (problème de cicatrisation, saignements des gencives…).

Quels sont les différents types de collagène ?

Selon l’agencement des acides aminés au sein de la molécule de collagène, la localisation dans l’organisme et la fonction remplie, on distingue 28 types différents de collagène. Les plus communs sont le collagène de type I, II, II et IV. Le collagène de type I représente 90 % du collagène présent dans l’organisme. Le collagène de type II se trouve dans les articulations et les disques intervertébraux, le type III dans les fibres réticulaires des vaisseaux sanguins et de la peau. Le collagène de type IV est le principal constituant des membranes basales, des structures qui forment une barrière anatomique au sein de nombreux tissus du corps humain.

Des super-groupes de collagène

Les 28 types de collagène sont répartis en plusieurs groupes distincts. Les collagènes qui s’organisent en fibrilles sont les plus communs. Il s’agit des types I, II, III, V, XI, XXIV et XXVII. Les collagènes de type IV, VIII et X tissent des réseaux, un maillage plus flexible que les précédents. Les collagènes de type VI et XXVI prennent l’aspect de filaments perlés et forment des microfibrilles souples. Le type VII apparaît sous forme de fibrilles d’ancrage, les types XIII, XVII, XXIII et XXV traversent les membranes cellulaires. Un groupe, FACIT (« Fibril Associated Collagen with Interrupted Triple helixes »), rassemble les collagènes présents en surface des collagènes fibrillaires, comme les types IX, XII, XIV. Enfin, une dernière catégorie regroupe les collagènes de type XV et XVIII qui n’ont été que partiellement identifiés.